Биохимия доступным языком. Учебник-репетитор. Юрий Кривенцев
то энзимы – ключевая группа белков (аналогия: белки – дворянство химического мира, ферменты – королевский двор).
Жизнь – это, прежде всего – процесс, совокупность сложнейших функций, каждая из которых – набор биохимических реакций, и все эти реакции катализируют ферменты. Таким образом, энзимы – первейшая основа жизни.
I. Ферменты, их строение, изоферменты
1. Общая характеристика
Ферменты – биологические катализаторы. Это доказывает сходство ферментов и катализаторов:
1. повышают скорость химической реакции;
2. действуют в мизерных концентрациях;
3. не расходуются в ходе реакции;
4. не смещают химическое равновесие реакций.
Но, поскольку все ферменты являются белками, существует ряд их отличий от неорганических катализаторов:
1. ферменты более активны;
2. они регулируемы;
3. работают только в узких рамках физиологических параметров (температура, рН и др., см. ниже);
4. ферменты специфичны.
Рассмотрим подробнее типы специфичности ферментов:
а) абсолютная: один фермент реагирует только с одним видом субстрата3 (обозначается – S) в реакции только одного типа. Это самый распространенный тип специфичности, поэтому он не нуждается в примерах;
б) относительная: 1 фермент – несколько субстратов – 1 реакция (пример: пищеварительные ферменты);
в) стереоспецифичность: фермент работает только с одним из изомеров субстрата (пример: малатдегидрогеназа).
2. Строение сложных ферментов
Замечу, что энзимы (как и все белки) делят на простые и сложные. Простые – их молекула построена только из аминокислот. Сложные – в их состав входит также небольшая небелковая часть.
Рассмотрим подробнее строение сложных ферментов. Белковая часть их молекулы (бо̀льшая по размеру) – апофермент; небелковая – кофактор.
Кофакторы делят на:
а) кофермент – связан с апоферментом легко, нековалентно и поэтому может на время отходить от белковой части;
б) простетическая группа – связана с апоферментом ковалентно, жестко.
3. Строение активного центра
Активный центр – это рабочий орган фермента, с его помощью энзим и проводит реакцию катализа. В его состав входят аминокислотные последовательности и кофактор (у сложных энзимов). Активный центр построен из двух частей:
а) контактная площадка – особая «выемка» в теле фермента, она выполняет две функции: во-первых, контакт с субстратом (S) и его удержание; во-вторых, она по форме и положению функциональных групп идеально сочетается с субстратом (и только с ним), следовательно, обеспечивает специфичность.
б) каталитический участок – «сердце» энзима, именно он обеспечивает катализ, т. е. – ускорение реакции. Если фермент сложный, то его кофактор является тем самым каталитическим участком.
4.
Субстрат – так называют вещество, которое катализирует фермент (прим. автора).