Fisiología del ejercicio físico y del entrenamiento. Joan Ramon Barbany
Representa hasta el 3 por 100 del total de proteínas del músculo. Se dispone formando grandes filamentos que se extienden a lo largo de la línea Z (figura 1.10), contribuyendo a la estabilidad de los miofilamentos delgados y posiblemente también controlando su longitud, al regular su polimerización.
h) Distrofina, presenta un peso molecular cercano a 400.000. Además de una función preventiva de alteraciones en la arquitectura de las fibras musculares, similar a las de la α-actinina, se piensa que colabora en el anclaje del sistema de filamentos delgados a la membrana plasmática. Algunas distrofias musculares de carácter genético son debidas a la carencia en esta proteína.
i) Otras proteínas. Además de éstas se han propuesto otras muchas, en la mayoría de casos también de función estabilizadora.
1.5. Bases bioquímicas de la contracción muscular
Durante la contracción o el estiramiento del músculo se modifican las dimensiones de las respectivas bandas y zonas (figura 1.11), de forma que:
— la banda A permanece invariable;
— la banda I, la zona AI y la zona AH modifican sus dimensiones según el sentido del desplazamiento: en la contracción muscular, disminuye la amplitud de la banda I y de la zona AH. Por el contrario, aumenta la anchura la zona AI. En contracciones intensas, la banda I y la zona AH (especialmente esta última) llegan a desaparecer. Si hay estiramiento muscular, las modificaciones son las opuestas.
Todas estas modificaciones se explican por el deslizamiento telescópico entre filamentos gruesos y los filamentos delgados.
1.5.1. Inicio de la contracción: efectos de activación
La contracción se inicia con la llegada a la fibra muscular del impulso nervioso procedente de las α-motoneuronas espinales transmitido por la placa motora (véase apartado 2.1). Los potenciales de acción son transmitidos por el sarcolema y penetran en la fibra muscular, desplazándose por el retículo sarcoplasmático con abundantes túbulos T (transversales), túbulos L y cisternas (situados longitudinalmente al eje de la fibra). El conjunto formado por un túbulo transversal y las dos cisternas con las que se relaciona se conoce con la denominación de “triada”. Este sistema tubular penetra profundamente hasta el interior de la fibra, en vecindad inmediata con el sarcómero (figura 1.12). En reposo, almacena en su interior, en especial en las cisternas, grandes cantidades de Ca++ en concentraciones superiores a los 10-5 mmol L –1.
La inversión de potencial eléctrico a consecuencia del potencial de acción, produce modificaciones conformacionales de la membrana de las cisternas y túbulos que se hacen ahora libremente permeables al Ca++, por apertura de canales iónicos específicos. El Ca++ a favor del fuerte gradiente de concentración abandona sus depósitos y difunde libremente y sin gasto energético, al sarcoplasma y las miofibrillas. De esta forma se activa el proceso de la contracción.
1.5.2. Interacciones actina-miosina (figura 1.13)
Después de vaciado al sarcoplasma el Ca++ se fija a la subunidad TnC de la troponina, en un lugar de combinación específico. Cada TnC puede fijar 2 Ca++ que se unen a otros 2 ya permanentemente combinados con la misma. Se forma el complejo Ca++/troponina C, responsable de:
— Cambio de la conformación de la TnT, que provoca modificaciones estructurales de la tropomiosina, la cual se ve desplazada de su posición inicial de reposo. Con ello, los “lugares activos” de la actina, que en el músculo en reposo se mantenían bloqueados por la tropomiosina, quedan ahora al descubierto.
— Inhibición de la TnI, lo que permitirá que las cabezas de la miosina expresen ahora su actividad de ATPasa (en el músculo relajado, la TnI actúa como inhibidor permanente de esta acción).
— Formación de puentes actina-miosina, las cabezas de miosina podrán ahora mostrar su elevada afinidad con las cabezas de actina cercanas, uniéndose y dando lugar a la formación de “puentes cruzados” entre filamentos gruesos y delgados. Al parecer esta unión es espontánea y se produce sin gasto energético, es decir, sin consumo de ATP.
— Acción “de bisagra”, torsión del cuello de la miosina. La simple activación y formación de los puentes cruzados acto-miosínicos no produce disminución alguna de la longitud del sarcómero. Para que ésta se produzca, es necesario que estos puentes cruzados empujen los filamentos delgados de cada lado hacia el centro del sarcómero, acercando las líneas Z adyacentes y disminuyendo la distancia entre ellas (figura 1.14). Para ello interviene el cuello de la miosina, dotada de uno o quizá dos lugares susceptibles de torsión o giro en bisagra. Se precisa energía que suministra el ATP hidrolizado por la ATPasa de las cabezas miosínicas.
— Rotura y formación de nuevos “puentes cruzados”. Con la mera acción de bisagra de los cuellos de la miosina, el empuje recibido por los filamentos delgados es muy pequeño. Se ha calculado que el sarcómero puede acortarse aproximadamente unos 7 nm, lo que significa aproximadamente el 1% de su longitud total. Las contracciones submáximas habituales implican una disminución del sarcómero de aproximadamente el 30 al 50%, por lo que este mecanismo por sí solo es del todo insuficiente. Debe, pues, continuar con rotura del enlace formado; con la formación de otro nuevo enlace entre la cabeza de la miosina y otro “lugar activo” de la actina, situado más allá del primitivo (figura 1.14), en las proximidades del anterior aunque más cercano a la línea Z, que a consecuencia del desplazamiento anterior habrá quedado ahora frente a la cabeza de miosina.
1.5.3. Fin de la contracción: relajación muscular
Para que cese la activación del músculo y la fibra pueda relajarse, es necesario extraer todo el Ca++ que había difundido durante el proceso de activación y reintroducirlo en las cisternas y túbulos del retículo sarcoplasmático. Para finalizar la contracción, se pone en marcha un sistema de transporte activo contra gradiente de concentración, con bombeo activo del Ca++ hacia los depósitos de almacenamiento y gasto de ATP (figura 1.15). El descenso en las concentración de Ca++ en el sarcoplasma restituye las conformaciones de reposo de TnC, TnT y TnI y la posición inicial de la tropomiosina, que vuelve a bloquear los “lugares activos” de la actina, reapareciendo la acción inhibidora sobre la ATPasa miosínica e imposibilitando la contracción.
Cesado el efecto de interacción acto-miosínica, el sarcómero recupera su longitud de reposo gracias a:
— su propia tendencia a adoptar espontáneamente la conformación más estable, que cabe suponer que es la de reposo;
— efectos de resorte o muelle ejercidos por algunas de las proteínas del sarcómero, tal como la titina o la nebulina (figura