Kosmetologia t. 1. Отсутствует
powstanie prawidłowych włókien kolagenowych w inny niż opisany powyżej sposób. Dlatego fragmentowany kolagen sztucznie podawany dzięki różnym mechanizmom do skóry właściwej nie będzie w niej spełniał żadnej funkcji poza wypełnianiem przestrzeni (np. umieszczany wzdłuż zmarszczek) i wiązaniem wody (chociaż w latach 70. XX wieku sugerowano wpływ iniekcji z kolagenu na chemotaksję wobec fibroblastów).
Z przyczyn ekonomicznych w przemyśle i kosmetologii używa się czasem kolagenu pozyskiwanego z odpadów z rybołówstwa, głównie z kości i skór ryb, określanego jako kolagen morski. Jest on podobny w budowie do kolagenu ssaków, o zbliżonej masie cząsteczkowej i strukturze, zawiera jednak mniej proliny i hydroksyproliny (a więcej seryny, treoniny, metioniny). Sprawia to, że kolagen ryb morskich jest dużo mniej stabilny w temperaturze ciała człowieka, dlatego nie używa się go np. do produkcji żelatyny (już w temperaturze pokojowej byłaby płynna).
■ Włókna siateczkowe
W praktyce są również włóknami kolagenowymi, w których przeważa typ III, z dołączonymi licznymi resztami cukrowymi. Mają małą grubość, rzędu 20 nm. Występują w błonie podstawnej, budują przestrzenną sieć wspierającą narządy, takie jak szpik, wątroba, elementy układu limfatycznego.
■ Włókna sprężyste (elastyczne)
Na wstępie należy podkreślić prawidłową nomenklaturę: włókna te określa się jako sprężyste, ewentualnie elastyczne. Nie: elastynowe. Są bowiem zbudowane głównie z białkowych mikrofibryli (a właściwie glikoprotein) fibryliny i fibuliny.
Podstawowym dla funkcji włókien sprężystych składnikiem jest elastyna, odkładana na rusztowaniu zbudowanym z fibryliny. Rozpuszczalna elastyna wytrąca się tam, a jej cząsteczki są łączone przez oksydazę lizynową budującą wiązania krzyżowe między resztami lizyny (aminokwasów wchodzących w skład różnych cząsteczek białka – elastyny).
W składzie elastyny nie występuje hydroksylizyna, jest tylko niewielka ilość hydroksyproliny. Obecne są natomiast inne charakterystyczne aminokwasy: desmozyna oraz izodesmozyna. Są one utworzone przez łączenie czterech cząsteczek lizyny. Nieregularne rozmieszczenie aminokwasów hydrofilowych i hydrofobowych sprawia, że powstają w cząsteczce elastyny domeny o takich właśnie właściwościach, których interakcja z wodą powoduje skręcanie cząsteczki. Dlatego, w przeciwieństwie do kolagenu, układ nie jest równoległy i równomierny, czego konsekwencją jest możliwość rozciągania się włókien sprężystych do 150% pierwotnej długości. Po ustąpieniu odkształcającej siły cząsteczki wracają do pierwotnej długości. Biorąc pod uwagę ich zdolność do łączenia się z kolagenem i innymi białkami, to właśnie włókna sprężyste umożliwiają ich powrót do spoczynkowego układu przestrzennej sieci po odkształceniu.
Bardzo istotnym faktem z praktycznego punktu widzenia jest to, że elastyna nigdy nie powstaje u dorosłych osób. O ile uszkodzone włókna kolagenowe można odtworzyć, o tyle sprężystych – nie. Zapewnienia firm kosmetycznych o „stymulowaniu fibroblastów do syntezy elastyny” nie odpowiadają prawdzie.
Wyróżnia się także włókna oksytalanowe zbudowane głównie z mikrofibryli oraz elauninowe (z mikrofibryli, na których osadza się elastyna). Traktuje się je jako młodocianą formę włókien sprężystych.
6.2.2. Istota podstawowa tkanki łącznej
Przestrzeń między komórkami i włóknami tkanek łącznych wypełnia istota podstawowa. Jest to mieszanina wody, węglowodanów, białek, lipidów, soli mineralnych itd. Nie jest to jednak jednorodna substancja bez struktury. Istotnymi jej elementami, o ścisłej organizacji, są glikozaminoglikany oraz białka niekolagenowe.
Glikozaminoglikany (GAG) są polisacharydami, polimerami dwucukrów. Pojedyncza cząsteczka takiego dwucukru złożona jest z aminocukru (acetylogalaktozaminy lub acetyloglukozaminy) oraz kwasu glukuronowego lub iduronowego. Podjednostek takich w GAG są setki, z wyjątkiem kwasu hialuronowego, w którego cząsteczce są ich tysiące.
Ze względu na swoją budowę GAG w środowisku wodnym są polianionami. Oznacza to, że mogą wiązać kationy oraz wodę (jako cząsteczki dwubiegunowe). W praktyce cząsteczka GAG jest zdolna do związania wody w ilości przekraczającej 1000 razy jej własną masę. Dlatego to właśnie glikozaminoglikany odgrywają decydującą rolę w wiązaniu wody przez skórę właściwą.
Do GAG zalicza się siarczany: chondroityny 4, chondroityny 6 (chodzi o wartościowość siarki), dermatanu, heparanu, keratanu, a także heparynę oraz kwas hialuronowy o wyjątkowych właściwościach.
Wymienione siarczany łączą się z białkami, tworząc proteoglikany, które z kolei w dużej liczbie łączą się z cząsteczką kwasu hialuronowego, odstając od niej pod kątem prostym. Powstają wielkie, złożone cząsteczki agrekanu, perlekanu, agryny, betaglikanu, syndekanu, dekoryny i innych.
GAG, szczególnie kwas hialuronowy, łączą się z włóknami tkanek łącznych i z białkami niekolagenowymi, tworząc przestrzenne struktury stabilizujące tkankę łączną. Kwas hialuronowy ponadto w określonych warunkach wiąże czynniki wzrostu, wpływając na metabolizm tkanki łącznej.
Coraz częściej pojawiają się twierdzenia, że do prawidłowego funkcjonowania tkanki łącznej konieczny jest krzem. W dość przypadkowy sposób sugeruje się jego udział w syntezie kolagenu, elastyny, GAG. Mimo licznych publikacji nigdy nie wykazano jednak żadnego mechanizmu w fizjologii człowieka, w którym krzem byłby zaangażowany w dowolny sposób. Nie ma żadnego dowodu (opartego na metodzie naukowej) na jakąkolwiek jego funkcję.
6.2.3. Białka niekolagenowe tkanki łącznej
Poza włóknami tkanek łącznych część białek tkanki łącznej nie tworzy masywnych struktur widocznych w mikroskopie świetlnym. Białka niekolagenowe tkanek łącznych to fibronektyna, laminina, entaktyna, tenascyna i osteopontyna.
Fibronektyna kojarzona jest z osoczem, ale występuje również w innych tkankach łącznych. Jest dimerem podobnych łańcuchów białkowych, których istnieją trzy formy. Spełnia wiele funkcji związanych z migracją komórek, ich różnicowaniem, wzrostem, adhezją komórkową (dzięki zdolności wiązania z kolagenem IV, integrynami, heparyną). Jej funkcją w najbardziej widoczny sposób manifestującą się w skórze jest udział w gojeniu się ran (np. wraz z fibryną tworzy skrzep).
Laminina jest jednym z głównych składników błony podstawnej. Podobnie jak fibronektyna reguluje adhezję (miejsca wiążące do kolagenu IV, GAG, laminin, fibronektyny), różnicowanie i migrację komórek. Jej cząsteczka jest trimerem, zbudowanym z łańcuchów α, β i γ. Łańcuch α stanowi rdzeń, a na jego koniec nawinięte są częściowo pozostałe łańcuchy, których końce odchodzą na boki, razem tworząc krzyż (wcześniej uważano, że te dwa boczne łańcuchy są takie same).
Entaktyna (tradycyjna nazwa nidogenu-1) buduje błonę podstawną, ma możliwość wiązania lamininy z kolagenem typu IV, a także fibronektyny i perlekanu.
Tenascyna występuje w czterech wariantach (C, R, X oraz W), ma miejsca wiążące dla fibronektyny, heparyny, czynników wzrostu, integryn. Spośród nich tenascyna-X występuje w dużej ilości w tkankach łącznych luźnych (np. skórze właściwej). Tenascyna-C wykazuje interesującą właściwość przeciwdziałania adhezji, stąd jej funkcja w umożliwianiu migracji komórek, m.in. w rozwijających się i gojących tkankach.
Osteopontyna z punktu widzenia budowy skóry nie jest interesująca