Холестериновый атеросклероз, или Как предупредить инфаркт. Немного о гипотезах старения нашего организма. Евгений Иринин
и называется – «механизм скольжения». Рассмотрим его суть.
В расслабленной мышце актиновые нити входят в пространство между миозиновыми нитями, но не контактируют друг с другом. Отсутствие взаимодействия объясняется тем, что тропомиозин – структурный белок актиновой нити – обволакивает ее и препятствует взаимодействию с миозином.
Инициация сокращения обеспечивается приходом нервного импульса (потенциала действия на двигательный нерв). Это приводит к высвобождению ацетилхолина – биохимического медиатора, передающего сигнал от нейрона на мышцу и запускающего цепочку реакций, способствующих образованию актомиозинового комплекса и высвобождению энергии АТФ. Каким образом?
Ацетилхолин способствует выходу ионов кальция, и если в расслабленном состоянии, как мы отметили, контакт между нитями блокируется тропомиозином, то с открытием кальциевых каналов часть кальция присоединяется к тропонину, вызывая его структурное изменение таким образом, что происходит смещение тропомиозина в бороздки между цепями актина и открывается доступ к миозину. Головки миозина прикрепляются к актиновым нитям, образуя актомиозиновый комплекс, который и является универсальным двигателем для реализации мышечных сокращений. Чем же примечателен этот комплекс? Прежде всего, он обладает АТФ-азной активностью, то есть способностью расщеплять молекулу АТФ с высвобождением энергии. Активные центы АТФ-азы расположены на головках молекулы миозина, которые, собственно, и ответственны за «механизм скольжения», поскольку за счет высвободившейся энергии происходят конформационные изменения головок миозиновых нитей, теперь уже связанных с активными центрами актина: головки миозина изгибаются, принимая наклонное положение по отношению к оси миозиновых нитей. Это приводит к скольжению актина относительно толстой нити миозина к центру саркомера, что вызывает укорочение мышцы. Заметим здесь, что АТФ-азную активность белка миозина впервые обнаружил (1939 г.) уже упоминаемый нами ранее выдающийся русский биохимик В.А Энгельгардт (1894—1984 г). Он показал, что именно миозин ответственен за трансформацию химической энергии АТФ в механическую работу мышц.
Таким образом, мышечное сокращение начинается со связывания ионов кальция с регуляторным белком – тропонином, в результате чего обнажается участок связывания миозина с актином. На втором этапе миозиновая головка связывается с актином. Присоединение актина к миозину мгновенно увеличивает АТФ-азную активность миозина (более чем в 200 раз), в результате чего происходит расщепление АТФ с высвобождением энергии, которая и обеспечивает движение миозиновых головок, сходных с опусканием весел лодки в воду (захват воды). При осуществлении одного такого «гребка» саркомер укорачивается всего лишь на 1% своей длины. Для достижения более значительного сокращения мостики между миозиновыми головками и актиновыми