Análisis y control del rendimiento deportivo. Atko Viru
esencial para la gluconeogénesis en el hígado. Tras la desaminación de la alanina, los grupos amino liberados se emplean en la síntesis de urea. La estructura de carbono restante proporciona el material necesario para la síntesis de glucosa. Todos estos procesos forman el ciclo de la glucosa-alanina (Felig, 1973): el hígado envía glucosa que se degrada a piruvato en los músculos, liberando energía para la resíntesis anaeróbica de ATP. Una parte del piruvato se combina con los grupos amino, y la alanina formada actúa como vehículo, transportando NH3 hacia el hígado para evitar la acumulación de amoníaco y proporcionar un sustrato para la síntesis de glucosa (figura 3.6). Durante el ejercicio, la producción de alanina aumenta en los músculos activos con un incremento concomitante de su nivel sanguíneo, y la utilización de la alanina en el hígado para la gluconeogénesis y la formación de urea aumenta tras la formación de urea (para más información, véase Felig, 1977; Viru, 1987).
En la síntesis de alanina, el grupo amino procedente de aminoácidos precursores, es transferido primero al α-cetoglutarato para formar glutamato, un sustrato habitual cuyo metabolismo será determinado por los factores que controlan la síntesis y la liberación de alanina o glutamina. La síntesis de alanina, así como su metabolismo en el hígado, es catalizada por la alanina-aminotransferasa. Los factores que inhiben esta enzima bloquean la formación de nueva alanina (Garber et al., 1976). El cortisol es un inductor de la síntesis de alanina-aminotransferasa, mientras que la insulina inhibe la enzima (Felig, 1973). La falta de glucocorticoides en las ratas adrenalectomizadas excluye la elevación de los niveles de alanina en el plasma sanguíneo, las fibras ST y el hígado inducida por 3 h de natación. El aumento normal de la actividad de la alanina-aminotransferasa no aparecía en los músculos y era sustituido por una supresión de la actividad en el hígado en ratas adrenalectomizadas entrenadas (Viru A. et al., 1994).
El entrenamiento aumenta la actividad de la alanina aminotransferasa en el músculo esquelético. En consecuencia, los músculos que se están adaptando al entrenamiento de resistencia presentan una mayor capacidad para generar alanina a partir del piruvato (Mole et al., 1973).
En los deportistas de elite la concentración de alanina en sangre aumenta considerablemente tras carreras de competición de 200 y 400 m (Weicker et al., 1983). Para establecer la importancia que supone la intensidad del ejercicio, hombres voluntarios realizaron ejercicios a intensidades de 25, 50, 75 y 100% del
Figura 3.6. Ciclo de la glucosaalanina.
Reimpreso de A. Viru, 1987.
El estudio realizado por Felig y Wahren (1971) estableció que la secreción de alanina y la elevación de la tasa de la glucólisis son proporcionales a la demanda de energía. Las biopsias realizadas demostraron que durante los primeros 10 min de ejercicio submáximo, el contenido muscular en alanina aumentaba (de un 50 a un 60%) en combinación con un descenso (entre el 50 y el 70%) del contenido en glutamato precursor. A continuación, al final de 90 min de ejercicio, la alanina regresaba lentamente a su nivel inicial, mientras que la glutamina permanecía a un nivel bajo (Bergström et al., 1985). Sahlin et al., (1990) y Van Hall et al., (1995) hallaron resultados similares. El descenso de la secreción de alanina está asociado con una reducción del contenido muscular en glucógeno (Van Hall et al., 1995). El bajo nivel de glutamato muscular puede explicarse por la conversión de su estructura de carbono a través del α-cetoglutarato en otros productos intermedios del ciclo del ácido tricarboxílico (Sahlin et al., 1990; Van Hall et al., 1995). Así, la reacción alanina-aminotransferasa en el músculo esquelético es esencial no sólo para la síntesis de alanina, sino también para la disponibilidad de α-cetoglutarato para el ciclo del ácido tricarboxílico.
In vitro se detectó un descenso progresivo de la síntesis de alanina y glutamina durante la incubación prolongada. Este descenso se evitó mediante la adición de aminoácidos en el medio de incubación (Garber et al., 1976). En consecuencia, tras un período prolongado de actividad muscular in vivo, el descenso de la producción de alanina puede estar relacionado con una reducción del suministro de aminoácidos de cadena ramificada debido a una aportación inadecuada desde el hígado. A su vez, la aportación inadecuada de aminoácidos de cadena ramificada puede estar relacionada con una reducción del contenido proteico del hígado durante el ejercicio prolongado (Kasperek et al., 1980).
En ratas, tras 12 h de natación se observó un descenso significativo de la concentración de alanina en los músculos activos y el hígado en combinación con un aumento de los niveles de leucina, valina, isoleucina y glutamina (Eller y Viru, 1983), pero no se observó una falta de disponibilidad de aminoácidos de cadena ramificada. En consecuencia, otros factores fueron los responsables del descenso de la producción de alanina en este experimento. En primer lugar, la actividad alaninaaminotransferasa pudo ser inhibida y, en consecuencia, el glutamato fue utilizado principalmente para la síntesis de glutamina. Esta posibilidad se confirmó por el aumento de la concentración de glutamina en el músculo esquelético. Otras posibles explicaciones son la supresión de la tasa de oxidación de los aminoácidos de cadena ramificada y, por lo tanto, una menor liberación de grupos amino y/o una disminución de la disponibilidad de piruvato en relación con la caída de las reservas de glucógeno muscular y la hipoglucemia. Cuando durante un ejercicio prolongado se produce un descenso del glucógeno, el descenso del contenido muscular de piruvato (Sahlin et al., 1990) puede limitar la participación de la reacción alanina-aminotransferasa (Wagenmakers, 1999).
En el ser humano, la determinación de la diferencia arteriovenosa de la alanina demostró que el consumo de alanina en el área esplácnica (probablemente por el hígado) aumentaba durante el ejercicio prolongado. Durante los primeros 40 min de ejercicio, el incremento fue moderado, pero desde su continuación hasta una duración de 4 h se hizo más pronunciado (Felig y Wahren, 1971; Felig, 1977).
Puesto que la alanina tiene una función esencial en el metabolismo, los datos sobre este indicador son importantes para comprender la situación metabólica durante el ejercicio. No obstante, se trata de un aspecto que necesita un estudio detallado y no está indicado para un control rutinario del entrenamiento.
Glutamina
En la desaminación o la transaminación de los aminoácidos, el objetivo básico es convertir los aminoácidos en glutamina. En las mitocondrias, la desaminación oxidativa convierte la glutamina en α-cetoglutarato ante la presencia de la acción catalítica de la glutamato deshidrogenasa. El NAD y el NH3 participan en esta reacción. Finalmente, cambian a NADH e iones amonio (NH4+), respectivamente. El α-cetoglutarato está relacionado con el proceso de oxidación; es un producto intermedio del ciclo del ácido tricarboxílico (ATC). El NADH puede producir varias moléculas de ATP como resultado de la fosforilación oxidativa en las mitocondrias.
La síntesis de glutamina consiste en la combinación de glutamato con NH4. Como resultado, la glutamina transporta dos grupos aminos de los músculos activos al hígado o los riñones para su posterior eliminación. Así pues, la glutamina está muy bien adaptada para prevenir la toxicidad del amoníaco durante el ejercicio (Brooks et al., 1996). Los estudios realizados con [15N]-leucina han demostrado convincentemente que los grupos amino de los aminoácidos de cadena ramificada se incorporan en el nitrógeno α-amino de la alanina (Wolfe et al., 1982) y la glutamina (Darmaun y Decheotte, 1991) en el ser humano. Las estructuras de carbono de los seis aminoácidos (leucina, isoleucina, valina, glutamina, aspartato y asparagina) difieren